Integriini

Tämä artikkeli käsittelee aihetta Integriini, joka on saanut suuren merkityksen viime vuosina, koska se vaikuttaa yhteiskunnan eri osa-alueisiin. Ilmestymisestään lähtien Integriini on herättänyt keskusteluja ja kiistoja sekä ollut tutkimuksen ja tutkimuksen kohteena useilla eri aloilla. Ajan myötä Integriini on kehittynyt ja sopeutunut ympäristön tarpeisiin, ja siitä on tullut monenlaisia ​​ihmisiä kiinnostava aihe. Tässä mielessä on tärkeää tutkia Integriini:n tarjoamia monia puolia ja näkökulmia sekä sen vaikutuksia sosiaalisella, kulttuurisella, taloudellisella ja poliittisella tasolla.

Integriinin kaavamainen rakenne

Integriinit ovat tarttumisreseptoreja, jotka läpäisevät solukalvon. Ne yhdistävät solun tukirangan soluväliaineeseen. Integriinit läpäisevät solukalvon yhden kerran, suurin osa niistä sijaitsee solun ulkopuolella.

Integriinien luokittelu

Kaikki integriinit koostuvat kahdesta eri proteiinista, α- ja β-integriinistä. Sekä α-, että β-alayksiköitä ja niiden muodostamia reseptoreita kutsutaan integriineiksi. Integriinit voidaan ryhmitellä esimerkiksi tärkeimmän reseptorinsa mukaan kollageeni-, laminiini-, fibronektiini-, tenaskiini-, fibrinogeeni-, vitronektiini- ja tulehdussolujen solu-solureseptoreihin. Yleensä integriinit kiinnittyvät useampaan kuin yhteen soluväliaineen proteiiniin. Myös yhdenlaisella soluväliaineen proteiinilla voi olla useita eri integriinejä reseptoreinaan.

Tehtävä

Integriinit ankkuroivat soluja kiinni kudoksiin ja niillä on myös tehtävä solujen liikkuessa kudoksissa. Solut käyttävät niitä myös saadakseen tietoa ympäristöstään siten, että integriinin kiinnittyminen ligandiinsa saa aikaan viestin välittymisen soluun. Integriinit tunnistavat ligandissaan kohdan, joka muodostuu kolmesta aminohaposta ja kiinnittyvät tähän. Esimerkiksi fibronektiinistä on löydetty arginiini-glysiini-asparagiinihappojakso (RGD-jakso), joka yleensä sijaitsee proteiinista ulostyöntyvässä lenkissä. Tähän jaksoon perustuu solujen vuorovaikutus useiden proteiinien kanssa, jotka sijaitsevat soluväliaineessa. Kaikki integriinit eivät kuitenkaan tunnista RGD-jaksoa, vaan käyttävät muita tunnistuskohtia. Soluviljelmissä solut tarttuvat soluväliaineeseen tarttumis- eli fokaaliadheesiokohtien avulla. Tällöin integriinejä kerääntyy yhteen. Samalla solun sisällä solun tukirangan proteiineja kerääntyy samaan kohtaan ja liittävät integriinejä aktiinisäikeisiin.

Eri integriinien esiintyminen kudoksissa vaihtelee, ja niiden puute tai mutaatio voi aiheuttaa erilaisia sairauksia. Esimerkiksi kollageenireseptoreja on epiteelisoluissa, verihiutaleissa, rustoissa ja luussa. Laminiinireseptoreita on useissa eri kudoksissa. Alayksikön α3β1 puutteen on huomattu aiheuttavan poistogeeniselle hiirelle muun muassa keuhkojen ja munuaisten kehityshäiriöitä. Ihmiselle mutaatio laminiinireseptorissa α6β4 aiheuttaa ihon rakkulasairauden. Fibronektiinireseptoreja ja vitronektiinireseptoreja esiintyy muun muassa epiteelisoluissa parantuvassa haavassa.

Kiinnittyminen soluväliaineeseen

Solujen liikkuminen on yhteistoimintaa tarttumisreseptoreiden ja solun tukirangan välillä. Solujen vaellusta väliainetta pitkin kutsutaan solumigraatioksi. Solukalvosta syntyy laskos, lamellipodi, jonka eteenpäintyöntyvään kärkeen muodostuu uusi fokaaliadheesio. Fokaaliadheesiossa integriinit kiinnittyvät soluväliaineseen. Liikkumisen saa aikaan aktiinin ja myosiinin liike. Liikkumiselle ei ole välttämätöntä, että vanhat fokaaliadheesiot puretaan, vaan solu voi repäistä itsensä irti.

Lähteet